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蛋白质的理化性质

张博士医考药学卫生资格考试 2019-02-13 09:36:45

  

  (一)蛋白质的变性作用  在某些物理和化学因素作用下,维持蛋白质空间结构的次级键断裂,空间构象被破坏,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失,称为蛋白质的变性。使蛋白质变性的因素包括:高温、高压、紫外线、超声波、X线、强酸、强碱、有机溶剂、重金属离子及生物碱试剂等。

  蛋白质变性的实质是次级键断裂,空间构象破坏,但其一级结构未破坏,肽键未断裂。

  蛋白质变性后理化性质发生较大改变,包括在水中的溶解度降低,易被酶水解及生物学活性的丧失等。

  蛋白质的变性作用在医学上有广泛应用,如在医学上利用高温、高压、紫外线消毒灭菌;疫苗、酶制品、血液制品及菌种等放在冰箱中保存以防止变性失活等。

  (二)蛋白质的两性电离  蛋白质是两性电解质,能够进行两性电离,既可以解离成带正电的阳离子,也可解离成带负电的阴离子。在某一pH溶液中,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,所带的正、负电荷相同,净电荷为零,即成为兼性离子,此时溶液的pH称为该蛋白质的等电点(pI)。

  蛋白质在不同pH条件下,是以不同形式存在的:当pH>pI时,阴离子;pH=pI,兼性离子;pH<pI,阳离子。人体内多数蛋白质的等电点都小于7,故血液中的蛋白质是以阴离子形式存在的。带电颗粒在电场中向电性相反一极移动的现象称为电泳。临床上,常用醋酸纤维薄膜电泳的方法分离血清蛋白质,可得到5条蓝色区带,从正极到负极依次为清蛋白(A)、α1-G(球蛋白)、α2-G、β-G、γ-G。

  (三)蛋白质的亲水胶体性质  蛋白质分子颗粒直径在1~100nm之间,是一种亲水胶体。维持蛋白质溶液稳定的因素有两个:水化膜和表面的同种电荷。

  在pH≠pI的溶液中,蛋白质带有同种电荷,比较稳定;在pH=pI的溶液中,蛋白质以兼性离子存在,此时溶液最不稳定,易发生沉淀。

  透析就是利用了蛋白质的胶体性质分离提纯蛋白质的方法。

  (四)蛋白质的紫外吸收  很多蛋白质分子中含有色氨酸和酪氨酸,因此在280nm波长处有特征性吸收峰,利用这个特点,可对蛋白质溶液进行定量测定。