一、蛋白质的酸碱性质
蛋白质分子由氨基酸组成，在蛋白质分子中保留着游离的末端α-氨基和α-羧基以及侧连上的各种功能团。因此蛋白质的化学和物理化学性质有些是与氨基酸相同的。
蛋白质也是一类两性电解质，能和酸或碱发生作用。在蛋白质分子中，可解离基团主要来自侧连上的功能团。此外还有少数的末端α-氨基和α-羧基。如果是缀合蛋白质，则还有辅基成分所包含的可解离基团。可以把蛋白质分子看作是一个多价离子，所带电荷的性质和数量是由蛋白质分子中的可解离基团的种类和数目以及溶液的pH决定的。对某一种蛋白质来说，在某一pH，它所带的正电荷和负电荷恰好相等，也即景点和为零，这一pH称为蛋白质的等电点。下表列出了几种蛋白质的等电点。蛋白质的等电点和它所含的酸性氨基酸和碱性氨基酸的数目比例有关。
二、蛋白质的胶体性质
蛋白质溶液是一种分散系统。在这种分散系统中，蛋白分子颗粒是分散相，水是分散介质。就其分散程度来说，蛋白质溶液属于胶体系统。但是它的分散相质点是分子，它是由蛋白质分子与溶剂（水）所构成的均相系统，在这个意义上来说它又是一种真溶液。
分散程度一分散相质点的半径来衡量。根据分散程度可以把分散系统分为3类：分散相质点小于1nm的为真溶液，大于100nm的为悬浊液，介于1~100nm的为胶体溶液。
从蛋白质相对分子质量的测定和形状的观测知道，蛋白质的分子大小属于胶体质点的范围。蛋白质溶液是一种亲水胶体。蛋白质分子表面的亲水基团，如—NH3，—COOH、—OH以及—CO—NH—等，在水溶液中能与水分子起水化作用，使蛋白质分子表面形成一个水化层，每克蛋白质分子能结合0.3~0.5克水。蛋白质分子表面上的可解离基团，在适当的pH条件下，都带有相同的净电荷，与其周围的反离子构成稳定的双电层。蛋白质溶液由于具有水化层和双电层两方面的稳定因素，所以作为胶体系统是相当稳定的，如无外界因素的影响，就不致互相聚集而沉淀。蛋白质溶液也和一般胶体系统一样具有丁达尔效应、布朗运动以及不能通过半透膜等性质。
蛋白质在溶液中的稳定性是有条件的、相对的。如果条件发生改变，破坏了蛋白质溶液的稳定性，蛋白质就会从溶液中沉淀出来。
沉淀蛋白的方法主要有以下几种：
（1）盐析法 向蛋白质溶液中加入中性盐（如硫酸铵、硫酸钠和氯化钠等）是蛋白质脱去水化层而聚集沉淀。一般不会引起蛋白质变性，当除去盐后，复可溶解。
（2）有机溶剂沉淀法 向蛋白质溶液中加入一定量的极性有机溶剂（甲醇、乙醇或丙醇等），因引起蛋白质脱去水化层以及降低介电常数而增加带电质点间的相互作用，致使蛋白质颗粒容易聚集而沉淀。
（3）重金属盐沉淀法 当溶液pH值大于等电点时，蛋白质颗粒带负电荷，这样它就容易与重金属离子j结合成不溶性盐而沉淀。重金属盐能使蛋白质变性。
（4）生物碱试剂和某些酸类沉淀法 当溶液pH值小于等电点时，蛋白质颗粒带正电荷，这样它就容易与生物碱试剂和酸类负离子发生反应生成不溶性盐而沉淀。
（5）加热变性沉淀法 几乎所有的蛋白质都因加热变性而凝固。原因可能是由于热变性使蛋白质天然结构解体，疏水基外露，因而破坏了水化层，同时由于蛋白质处于等电点也破坏了带电状态。