病毒样颗粒（VLPs）分离纯化面临的挑战
纯化过程中疫苗抗原到底经历了什么？
什么样的疫苗才算合格的疫苗呢？
o 只要经过纯化步骤样品就能纯？
o 只要电泳检测纯了就可以了？
No No No，疫苗抗原的纯化可不是那么简单的，与普通蛋白相比具有它的独特之处。
以针对病毒疾病的疫苗为例，主要包括活病毒疫苗，灭活病毒疫苗，重组亚单位疫苗等。其中重组亚单位疫苗中又以病毒样颗粒（VLPs）疫苗最受到关注。
这些疫苗抗原与普通结构简单的蛋白质相比，最大的特点在于其多聚亚基的颗粒结构，具有较大的分子尺寸，且亚基间主要以非共价键维持颗粒结构的完整性，因此颗粒结构的稳定性较差。
这一结构特点导致在分离纯化的过程中可能导致结构的破坏，进而导致生物活性的损失。
以第一个上市的病毒样颗粒疫苗------乙肝病毒表面抗原为例。在离子交换层析过程中，其活性收率仅有20-40%，原因是经过与层析介质的表面作用后，其多聚亚基结构发生了解聚和聚集，而这一变化会显著导致其免疫活性的下降。
另一方面，由于传统的琼脂糖离子交换介质的孔径与这些疫苗抗原的尺寸相近或更小，不仅导致介质孔道的堵塞，降低吸附载量，同时在孔道内部的多位点吸附及对抗原结构的挤压导致经过离子交换层析后颗粒结构的显著破坏。
因此，对于疫苗抗原这种结构特殊的样品，其层析纯化更具有挑战性，其纯化策略需要与简单蛋白有所不同。
、中科森辉微球技术（苏州）有限公司、生物制品圈联合发起的线上讲座
第一期：VLP疫苗大分子分离纯化与分析检测的挑战及解决方案
报告人:黄永东，，副研究员；
时 间：2018年4月10日 下午2点
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