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Nat. Commun. | 利用定量蛋白质组学技术鉴定调控翻译的氧化还原开关

王初课题组 2020-05-21 15:59:12

       大家好,今天推荐的文章来自Nature Communications, 题为Quantitative proteomics identifies redox switches for global translation modulation by mitochondrially produced reactive oxygen species,通讯作者是华沙大学的Agnieszka Chacinska教授以及弗莱堡大学的Bettina Warscheid教授,前者主要研究线粒体生物合成,后者致力于功能蛋白质组学的研究。

       这篇文章中,作者利用定量蛋白质组学技术对酵母的氧化还原组进行了鉴定,他们利用轻重标ICAT标签分别标记了游离的以及被氧化为二硫键的半胱氨酸残基并对轻重标进行相对定量,由此鉴定到了约2200个蛋白上超过4300个半胱氨酸位点的氧化率,对这些位点进行功能分析后作者发现具有潜在氧化还原敏感性的Cys(氧化率为15-30%)主要分布在具有锌指结构以及涉及细胞转录翻译过程的蛋白上。

       接下来作者利用同一方法分析了外源性氧化压力(H2O2处理)以及内源性氧化压力(Mia40突变体)对酵母中半胱氨酸组氧化状态的影响,在全局蛋白翻译量变化不大的情况下均鉴定到了涉及蛋白翻译过程的蛋白上半胱氨酸残基氧化率的显著上调。进一步地,作者利用同位素标记等生化方法发现氧化压力可逆地抑制蛋白的翻译。

       总而言之,作者发现由线粒体功能异常导致的ROS水平升高可提高半胱氨酸残基的氧化率从而抑制蛋白的翻译,为进一步研究与线粒体功能相关的疾病发生机理奠定了基础。


原文链接:

https://www.nature.com/articles/s41467-017-02694-8

原文引用:

DOI: 10.1038/s41467-017-02694-8