蛋白质分子是由氨基酸首尾相连而成的共价多肽链，但是天然的蛋白质分子并不是走向随机的松散多肽链。每一种天然蛋白质都有自己特有的空间结构或称三维结构，这种三维结构通常被称为蛋白质的构象。
“构象”是指具有相同结构式和相同构型的分子在空间里可能的多种形态，构象形态间的改变不涉及共价键的破裂。
一个给定的蛋白质理论上可以采取多种构象，但在生理条件下，只有一种或者很少几种在能量上是有利的。指导蛋白质多肽链折叠成能量上有利的构象的规律至今仍不完全清楚，寻找这些规律是当前奋力研究的课题之一。
为了表示蛋白质结构的不同组织层次，一般采用下列专门术语。
一级结构（primary structure）：指多肽链的氨基酸序列。包括肽链中氨基酸的数目、种类和顺序。肽键是蛋白质中氨基酸之间的主要连接方式，即由一个氨基酸的α-氨基和另一个氨基酸的α-羧基之间脱去一分子水相互连接。肽键具有部分双键的性质，所以整个肽单位是一个刚性的平面结构。在多肽链的含有游离氨基的一端称为肽链的氨基端或N端，而另一端含有一个游离羧基的一端称为肽链的羧基端或C端。蛋白质一级结构的改变可使其二级结构（secondary structure）和蛋白质的功能发生变化。例如，血红蛋白中一个特定氨基酸的改变可导致镰形细胞贫血症（sickle cell anemia）的发生，其根源就是其一级结构的变化（一个氨基酸的改变）改变了血红蛋白的结构和功能。蛋白质的一级结构是由编码它的基因确定的，不同生物同种（或同源）蛋白质一级结构之间的差别可以反映出它们的进化关系，即一级结构中氨基酸序列的差别越小，说明它们的亲缘关系就越近。
二级结构（secondary structure）：多肽链借助氢键排列成自己特有的α螺旋和β折叠股片段。这些片段构成所谓规则结构，这种结构像弹簧的螺圈沿一维方向伸展。二级结构是多肽链在空间的三维排列中的一个高级组织层次。此外还有β-转角和无规卷曲。右手α-螺旋结构是在纤维蛋白和球蛋白中发现的最常见的二级结构，每圈螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm，螺旋中的每个肽键均参与氢键的形成以维持螺旋的稳定。β-折叠结构也是一种常见的二级结构，在此结构中，多肽链以较伸展的曲折形式存在，肽链（或肽段）的排列可以有平行和反平行两种方式。氨基酸之间的轴心距为0.35nm，相邻肽链之间借助氢键彼此连成片层结构。
三级结构（tertiary structure）：是指多肽链借助各种非共价键（或非共价力）弯曲、折叠成具有特定走向的紧密球状构象。球状构象给出最低的表面积与体积之比，因而使蛋白质与周围环境的相互作用降到最小。三级结构是多肽链在三维排列中的另一高级组织层次。具有三级结构的蛋白质一般都是球蛋白，这类蛋白质的多肽链在三维空间中沿多个方向进行盘绕折叠，形成十分紧密的近似球形的结构，分子内部的空间只能容纳少数水分子，几乎所有的极性R基都分布在分子外表面，形成亲水的分子外壳，而非极性的基团则被埋在分子内部，不与水接触。蛋白质分子中侧链R基团的相互作用对稳定球状蛋白质的三级结构起着重要作用。
四级结构（quaternary structure）：是指寡聚蛋白质中各亚基之间在空间结构上的相互关系和结合方式，不涉及亚基内部结构。当然各个亚基又有自己特定的三级结构。在具有四级结构的蛋白质中，每一条具有三级结构的肽链称为亚基或亚单位，缺少一个亚基或亚基单独存在都不具有活性。
蛋白质的一级结构是由多肽链主链上共价连接的氨基酸残基决定的。二级结构和其他高级结构层次主要是由非共价力如氢键、离子键、范德华力和疏水相互作用决定的。值得注意的是，一个蛋白质分子为获得复杂结构所需的全部信息都含于一级结构即多肽链的氨基酸序列中。