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日积月累|生物之生命活动的主要承担者蛋白质

高中生成长必备网 2022-07-31 16:32:44

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知识点总结

本节包括蛋白质的基本组成单位氨基酸、氨基酸的脱水缩合、蛋白质的结构和功能几个要点知识。


1. 氨基酸:氨基酸的结构是这节的一个难点,因为这个牵涉到有机化合物结构式的书写,而这些内容在化学方面还没有介绍,因此这里要注意听老师认真讲解。氨基酸的种类很多,但构成生物体蛋白质的氨基酸只有20种,这20种都有个共同的特定,就是都至少有一个氨基和一个羧基,并且氨基和羧基都连在同一个碳原子上,这个碳原子还连接一个氢原子和一个侧链基团(R基)。说明一点,大家只需要记住氨基酸的结构通式,会判断就可以,具体氨基酸的结构式不需要掌握。


 2. 氨基酸的脱水缩合:这个也是一个难点。脱水缩合是氨基酸相互结合的方式,并且脱水缩合只发生在共同结构的氨基和羧基之间,R基上的氨基和羧基不参与脱水缩合。三肽和三肽以上又叫多肽,也叫肽链,有时还考查到环状肽。肽链不呈直线,也不在同一平面上,因此使得蛋白质具有十分复杂的空间结构。


3. 蛋白质的结构和功能:蛋白质的结构可以分为化学结构和空间结构,化学结构是形成空间结构的基础,空间结构是蛋白质功能的保障。蛋白质的功能有两个大的方面,一是构成细胞和生物体结构的结构蛋白;二是做为细胞和生物体功能物质的功能蛋白,如催化作用、运输作用、免疫作用等等。

 
 


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参考材料

1.蛋白质的水解

研究蛋白质的水解作用可以为研究蛋白质的组成和结构提供有价值的资料。根据蛋白质的水解程度,可以分为完全水解和部分水解两种。完全水解(或称彻底水解),得到的水解产物是各种氨基酸的混合物;部分水解(或称不完全水解),得到的产物是各种大小不等的肽段和氨基酸。蛋白质可以被酸、碱或蛋白酶催化水解。


酸水解:常用硫酸或盐酸,使用最广泛的是盐酸。酸水解的优点是:不引起氨基酸的消旋作用(得到的是氨基酸,不产生D-氨基酸)。缺点是:色氨酸全部被酸破坏,丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸等也有一小部分被分解。由于甲基磺酸具有许多优点,目前,常用它代替盐酸来水解。


碱水解:常用氢氧化钠。碱水解的缺点是:水解过程中多数氨基酸会遭到不同程度的破坏,并且产生消旋现象(所得产物是D-氨基酸和L-氨基酸的混合物)。优点是:在碱性条件下色氨酸稳定,能定量回收。


酶水解:酶水解获得的是蛋白质的部分水解产物,主要用于蛋白质一级结构分析。常用的蛋白酶有胰蛋白酶、糜蛋白酶和胃蛋白酶等。酶水解的优点是:不产生消旋作用,也不破坏氨基酸。缺点是:使用一种酶往往水解不彻底,需要几种酶协同作用,才能使蛋白质完全水解。此外,酶水解所需时间较长。因此,酶水解法主要用于蛋白质的部分水解。


2.蛋白质的变性

实践经验告诉我们,吃鸡蛋前要将鸡蛋煮熟,并且知道煮熟的鸡蛋,蛋白会变成固态,不再溶于水;实践经验还告诉我们,为了防止病人不受感染,必须对医疗器具进行消毒。我们为什么要对鸡蛋和医疗器具进行这样的处理?或者说这样处理的根据是什么呢?从生化观点来看,是利用蛋白质分子在物理或化学因素的影响下,原有的空间构象发生改变,从而造成蛋白质分子原有的理化性质和生物活性的改变。这种现象在生物化学上叫做蛋白质的变性。


能使蛋白质变性的因素很多,化学因素有强酸、强碱、重金属离子,以及某些弱酸、尿素、酒精、丙酮等;物理因素有加热(70~100 ℃)、剧烈振荡或搅拌、超声波、强磁、紫外线照射及X射线等。


蛋白质变性后首先是失去其原有的生物活性,如酶失去催化能力、激素失去激素活性等。蛋白质生物活性的丧失是蛋白质变性的主要特征。


变性后的蛋白质还表现出各种理化性质的改变,如溶解度降低,易形成沉淀析出。此外,还有结晶能力丧失,球状蛋白分子形状改变等。


从蛋白质本身结构看,肽链变得松散,易被蛋白水解酶消化,因此,一般认为,蛋白质在体内消化的第一步是蛋白质的变性。


蛋白质变性在实际应用上具有重要意义。在临床工作中经常应用酒精、加热、紫外线等来消毒、杀菌,这实际上也就是利用这些手段,使菌体和病毒的蛋白质变性而失去其致病性和繁殖能力。在化验工作中常用钨酸或三氯醋酸使血液中的蛋白质变性沉淀,然后取其滤液进行血液中非蛋白化合物的分析。在急救重金属盐中毒时也常常利用蛋白质的这一特性。例如,汞中毒时,早期可以服用大量乳制品或鸡蛋清,使蛋白质在消化道中与汞盐结合成变性的不溶解物,以阻止有毒的汞离子吸收入体内,然后再设法将沉淀物自胃中洗出。


一般认为蛋白质的变性作用,主要是蛋白质分子的空间结构发生了改变。因为蛋白质分子是通过氢键、离子键等,使蛋白质形成一定的空间构型的,而促使变性的理化因素可使氢键、离子键等断裂,这时,蛋白质分子就从原来有序的卷曲的紧密结构变为无序的松散的伸展结构。但在变性过程中,蛋白质分子中的肽键并未断裂,它的化学组成也没有改变,也就是说,蛋白质分子的一级结构并没有改变。


变性后的蛋白质溶解度降低,也是由于肽链的展开,使原来朝向分子内部的疏水基团趋向表面,原来分布在分子表面的亲水基团被掩盖,从而造成蛋白质分子表面构成水膜的程度下降,蛋白质水合作用减少。


蛋白质的变性作用如果不过于激烈,蛋白质分子的内部结构变化不大,变性就是可逆的。例如,胃蛋白酶加热到80~100 ℃时会失去溶解性,并丧失消化蛋白质的能力,但如果再将温度降到37 ℃,它会恢复溶解性与消化蛋白质的能力。


蛋白质的变性作用并不都是可逆的,随着变性时间的增加,条件的加剧,变性的程度也会加深,如豆腐就是大豆蛋白在煮沸和加盐的条件下形成的变性蛋白的凝固体。这样的变性作用是不可逆的。


由于蛋白质的变性作用具有上述条件和特点,在制备蛋白质和酶制剂,以及进行蛋白质的操作时,应注意保持低温,并避免强酸、强碱、重金属盐类,以及震荡等情况发生;相反,在需要去掉不必要的蛋白质时,则可利用蛋白质的变性作用使之沉淀而除去。

 
 


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常见考法及误区提醒

常见考法

在平常测试中,本节占有较大比例,可以以选择题或简答题的形式出现。通常考查氨基酸结构的判断、氨基酸脱水缩合过程中的计算问题、蛋白质的结构和功能等相关问题,出题形式灵活,难度较大。在高考中,从近几年生物试题看,有关蛋白质的结构与功能一直是高考命题的热点,题目多以选择题形式考查。除上海高考题外,其他地区试题较少涉及蛋白质的有关计算。结合蛋白质的合成、蛋白质结构多样性及具体蛋白质类物质的功能是近几年各地试题命题的新动向。


误区提醒

构成生物体的氨基酸有20种,结构的判断是一个易错的问题,一定要把握住要点,即都至少有一个氨基和一个羧基,并且氨基和羧基都连在同一个碳原子上;两个氨基酸脱水缩合后形成的是二肽,三个氨基酸脱水缩合形成的叫三肽,也就是说,几肽是根据参与脱水的氨基酸个数,而不是含有的肽键的数目;再就是注意蛋白质形成过程中相关的计算问题,注意环状肽和二硫键的处理问题,形成环状肽时形成的脱去的水分子数和形成的肽键数和氨基酸的个数是一样的,形成一个二硫键脱去两个氢原子。

 

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例题分析

例1胰岛素有A、B两条多肽链,A链有21个氨基酸,B链有30个氨基酸。

(1)胰岛素中肽键的数目是多少?

(2)若氨基酸的平均相对分子质量为120,则该胰岛素的分子质量为多少?


答案:(1)49

(2)5238


解析:肽键的数目=氨基酸总的数目(n)-肽链的数目(m)

氨基酸脱水缩合前总的分子质量-脱去的水的分子质量=胰岛素的分子质量

氨基酸总的数目(n)×氨基酸平均相对分子质量(a)-18×脱去的水的个数=na-18(n-m)


例2、生物体内的蛋白质千差万别,其原因不可能是(  )

A.组成肽键的化学元素不同 

B.组成蛋白质的氨基酸种类和数量不同

C.氨基酸的排列顺序不同

D.蛋白质的空间结构不同


答案:A


解析:蛋白质种类很多的原因有四个方面:一是在生物体中组成蛋白质的氨基酸种类不同;而是氨基酸的数目成百上千;三是氨基酸形成肽链时,不同种类的氨基酸排列顺序千变万化;四是多肽链的盘曲、折叠方式及其形成的空间结构千差万别。但组成肽键(- NH- CO -)的化学元素是相同的。

 

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