同源建模--蛋白结构分析的起点
近年来，随着X射线晶体衍射和NMR技术的进步，PDB数据库中的结构文件正在飞速增长，但尽管如此，其数据量仍远不及蛋白质氨基酸序列数据库丰富。因此，对于未知蛋白结构的渴求越来越明显；随着蛋白质结构预测技术的发展，利用计算机技术根据已知蛋白序列和结构信息预测未知蛋白的结构得以实现，这也就是同源建模。当两条序列的同源性大于30%时，即可认为它们具有一定的同源性，而序列的同源性能够暗示两者结构的相似性，序列同源性越高则预测结构的准确性越好。
序列比对
基本步骤
寻找已知结构的蛋白质作为模板
目标与模板的序列比对
以模板为原型，构建目标的主链结构模型
目标模型上的空缺部位使用环区建模得到完整的结构
构建并优化模型
模型的评价与打分
模型构建
应用
同源建模是获得未解析晶体结构的蛋白质的结构模型的最快途径。因此，同源建模是虚拟筛选、分子动力学模拟、蛋白空间结构分析等一切方法的前提。可用于分析在PDB数据库中没有晶体结构的蛋白质的空间结构。
模型评价
案例文献
文中通过同源建模技术，构建了p27KIP1预测结构，再通过分子对接构建以p27KIP1为肽链底物的cyclin A/CDK2/p27KIP1 peptide复合结构模型，动力学计算后，分析复合物结构发现肽链p27KIP1对底物磷酸化起促进作用。
图中
A为p27KIP1的序列图谱；
B为构建好的CDK2、cyclinA和底物p27KIP1的复合模型，其中p27KIP1以绿色显示；
C为p27KIP1与CDK2/cyclinA的相互作用关系，虚线部分为氢键；
D为CDK2同其他CDK进行序列比对，显示E42相对保守。
（Li J,Vervoorts J,Carloni P,et al.Structural prediction of the interaction of the tumor supp-ressor p27(KIP1) with cyclin A/CDK2 identifies a novel catalytically relevant determinant[J].BMC bioinformatics,2017,18(1):15.DOI:10.1186/s12859-016-1411-0）
服务特色
蛋白结构模型是分析其功能的基础，结构的准确性是一切后续分析的起点。HYY辉园苑提供高质量的同源建模，以帮助研究人员更好的了解目标蛋白结构-功能关系，并用于阐明蛋白作用机制，药物的虚拟筛选，药物的设计等方面，以发现某种疾病的潜在治疗药物。
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